Archives de l’Institut Pasteur de Tunis (2010) — Vol.87 (1-2) — https://doi.org/04pwyer06 — voir sur pist.tn
The biochemical and the pharmacological characterization of snake venoms revealed an important structural and functional polymorphism of proteins which they contain. Among them, snake venom metalloproteases (SVMPs) constitute approximatively 20 to 60 % of the whole venom proteins. During the last decades, a significant progress was perfor-med against structure studies and the biosynthesis of the SVMPs. Indeed, several metalloproteases were isolated and characterized against their structural and pharmacological properties. In this review, we report the most important properties concerning the classification, the structure of the various domains of the SVMPs as well as their biosynthesis and their activities as potential therapeutic agents.
Keywords: Metalloprotease, snake venom, structure, autolysis, disintegrin-like
Résumé :La caractérisation biochimique et pharmacologique des venins de serpents révèle un polymorphisme structural et fonctionnel de plus en plus important des protéines qu’ils contiennent. Parmi ces pro- téines, on retrouve les métalloprotéases des venins de serpent (SVMPs) qui constituent environ 20 à 60 % des protéines totales du venin. Durant les der- nières décennies, un progrès significatif a été réalisé quant aux études de la structure et la biosynthèse des SVMPs. En effet, plusieurs métalloprotéases des venins de serpents ont été isolées et caractérisées du point de vue structural et pharmacologique.Dans cette revue, nous avons rapporté les données les plus importantes qui portent sur la classification, la structure des différents domaines des SVMPs ainsi que leur biosynthèse et leurs activités en tant qu’agents thérapeutiques potentiels.