Les Désintégrines issues des venins de serpents: classification et potentiel thérapeutique

Abstract

"Biochemistry and pharmacology of snake venoms reveal structural and functional polymorphisms of proteins they contain. These lead their effects by their enzymatic activities (proteases, phospholipases A2, L-amino acid oxydases…) or by binding to membrane receptors. Disintegrin from snake venoms play a role as antagonists of cell adhesion and migration by binding integrins and blocking their function. Characterization of integrin antagonists from snake venom allows us understanding the function of some integrins providing new information to develop new therapeutic agents.In this review, we report classification and therapeutic implications of disintegrins. In particular the structural and the functional characteristics of lebestatin; a short disintegrin isolated from Tunisian Macrovipera lebetina snake venom"

"La biochimie et la pharmacologie des venins de serpents révèlent un polymorphisme structural et fonctionnel de plus en plus important des protéines qu’ils contiennent. Ces dernières induisent leurs effets principalement par deux voies : soit grâce à leur activité enzymatique (protéase, phospholipase A2, L-amino acide oxydase…), soit grâce à leurs interactions avec des récepteurs membranaires. Les désintégrines, dérivant des venins de serpents, interagissent avec les récepteurs de type intégrines en tant qu’antagonistes de l’adhésion et de la migration des cellules. La caractérisation de bloqueurs d’intégrines à partir du venin de vipère, nous permet de comprendre le fonctionnement de certaines intégrines et d’envisager le développement de nouveaux agents thérapeutiques. Dans cette revue, on reporte la classification des désintégrines, antagonistes des intégrines, ainsi que leur implication thérapeutique et en particulier la place et les caractéristiques structurales et fonctionnelles de la lebes- tatine, une désintégrine courte extraite à partir du venin de serpent tunisien Macrovipera lebetina."